ISSN: 1859-1531
BAN BIÊN TẬP

Tổng biên tập
GS.TSKH. Bùi Văn Ga

Phó Tổng biên tập
GS.TS. Trần Văn Nam

Trưởng ban biên tập
PGS.TS. Nguyễn Tấn Hưng

Cơ quan Đại học Đà Nẵng
41 Lê Duẩn, TP Đà Nẵng
Trường Đại học Bách khoa
54 Nguyễn Lương Bằng, Quận Liên Chiểu, TP Đà Nẵng
Trường Đại học Kinh tế
71 - Ngũ Hành Sơn - TP. Đà Nẵng
Trường Đại học Sư phạm
459 Tôn Đức Thắng - Liên Chiểu - Đà Nẵng
Trường Đại học Ngoại ngữ
131 Lương Nhữ Hộc, Đà Nẵng
Trường Đại học Sư phạm kỹ thuật
48 Cao Thắng - Đà Nẵng
Phân hiệu ĐHĐN tại KonTum
129 Phan Đình Phùng, Kon Tum
Khoa công nghệ thông tin và tuyền thông
Hòa Quý - Ngũ Hành Sơn - Đà Nẵng
Khoa Y Dược
Hòa Quý - Ngũ Hành Sơn - Đà Nẵng
Khoa Giáo dục Thể chất
62 Ngô Sỹ Liên, Liên Chiểu, Đà Nẵng
Khoa Quốc tế
41 Lê Duẩn, Đà Nẵng
Viện Nghiên cứu & Đào tạo Việt Anh
158A Lê Lợi
Trung tâm phát triển phần mềm
41 Lê Duẩn, Tp. Đà Nẵng
Trung tâm kiểm định chất lượng giáo dục
41 Lê Duẩn, Tp. Đà Nẵng
Trung tâm ngoại ngữ
131 Lương Nhữ Hộc, Tp Đà Nẵng
Trung tâm nghiên cứu phát triển quản trị và tư vấn doanh nghiệp
71 - Ngũ Hành Sơn - TP. Đà Nẵng
Tổng: 19,380,674
KHẢO SÁT HOẠT TÍNH LIÊN KẾT ĐỒNG CỦA DỊCH THỦY PHÂN PROTEIN ĐẦU TÔM THẺ CHÂN TRẮNG (LITOPENAEUS VANNAMEI)
AN INVESTIGATION INTO COPPER-BINDING CAPACITY OF THE WHITE LEG SHRIMP HEAD (LITOPENAEUS VANNAMEI) PROTEIN HYDROLYSATE
 Author: Tam Dinh Le Vo, Nhi Hoang Yen Bui, Truc Mai Xuan Le, Tam Le Minh Truong
Đăng tại: Vol. 18, No. 12.1, 2020; Trang: 13-18
Tóm tắt bằng tiếng Việt:
Nghiên cứu này nhằm thu nhận dịch thủy phân protein có hoạt tính liên kết đồng (CBC) từ phụ phẩm đầu tôm thẻ chân trắng (WLSH) sử dụng phương pháp thủy phân xúc tác enzyme. Kết quả cho thấy, dịch thể hiện CBC cao nhất đạt 19,4±0,5 mg Cu 2+ /g protein với điều kiện thủy phân gồm chế phẩm Flavourzyme, pH 7,5, 50°C, tỷ lệ enzyme:cơ chất (E:S) 80U/g protein và thời gian 5 giờ. CBC của dịch giữ trên 80% sau khi thay đổi pH trong khoảng 1-11 hoặc xử lý nhiệt ở 100°C kéo dài đến 180 phút. Khả năng giữ nước (WHC) và khả năng giữ dầu (OHC) của dịch lần lượt đạt 4,1±0,1 ml nước/g bột dịch và 4,5±0,1 ml dầu/g bột dịch. Dịch chứa đến 8 acid amin cần thiết với hàm lượng chiếm 36,1% tổng hàm lượng acid amin. Dịch thủy phân thu được có thể sử dụng như chất mang đồng ngăn ngừa các bệnh liên quan đến thừa hay thiếu đồng, đồng thời dùng như tác nhân tạo cấu trúc và nguồn bổ sung acid amin cho nhiều loại thực phẩm khác nhau.
Từ khóa: Hoạt tính liên kết đồng; tính chất chức năng; độ bền theo pH, độ bền theo nhiệt độ; dịch thủy phân protein; đầu tôm thẻ chân trắng.
Abstract:
The aim of this study is to obtain the copper-binding protein hydrolysate from the white leg shrimp head (WLSH) by-product using enzymatic hydrolysis. The outcome indicated that the copper-binding capacity (CBC) of the WLSH protein hydrolysate achieved the maximum value of 19.4±0.5 mg Cu2+/g protein with hydrolysis conditions including Flavourzyme preparation, pH 7.5, 50°C, the enzyme:substrate (E:S) ratio of 80 U/g protein and 5h of hydrolysis. Under the pH treatment in a range of 1-11 or heat treatment at 100°C for up to 180 min, its CBC remained over 80%. The water holding capacity (WHC) and the oil-holding capacity (OHC) of the protein hydrolysate were 4.1±0.1 ml water/g protein hydrolysate powder and 4.5±0.1 ml oil/g protein hydrolysate powder, respectively. The solution also encompassed up to 8 essential amino acids, accounting for 36.1% of the total amino acid content. The protein hydrolysate could serve not only as a copper chelating agent, preventing copper-deficient or superfluous relating diseases, but also as a texturizer and an amino acid supplement fortified in various types of food.
Key words: copper-binding activity; functional property; pH stability, thermal stability; protein hydrolysate; white leg shrimp head.
Tài liệu tham khảo:
[1] E.D. Harris, Minerals in food: Nutrition, Metabolism, Bioactivity, DEStech Publications, 2014.
[2] J.F. Collins, Molecular, Genetic, and Nutritional Aspects of Major and Trace Minerals, Academic Press, 2017.
[3] L. Guo, P.A. Harnedy, M.B. O’Keeffe et al., "Fractionation and identification of Alaska pollock skin collagen-derived mineral chelating peptides", Food Chemistry, 173, 2015, 536–542.
[4] M.M.A. Melo, A.D. Silva, D.G. Teixeira et al., "Structure and in vitro activities of a copper II-chelating anionic peptide from the venom of the scorpion Tityus stigmurus", Peptides, 94, 2017, 91-98.
[5] H.T. Osborn-Barnes, C.C. Akoh, "Copper-Catalyzed Oxidation of a Structured Lipid-Based Emulsion Containing α-Tocopherol and Citric Acid:  Influence of pH and NaCl", Journal of Agricultural and Food Chemistry, 51 (23), 2003, 6851–6855.
[6] T.D.L. Vo, K.T. Pham, "Copper-chelating peptide from salmon by-product proteolysate", International Journal of Food Engineering, 16 (4), 2020, 20190280.
[7] T.D.L. Vo, K.T. Pham, K.T. Doan, "Identification of Copper-Binding Peptides and Investigation of Functional Properties of Acetes japonicus Proteolysate", Waste and Biomass Valorization, 2020.
[8] P. Sripokar, S. Benjakul, S. Klomklao, "Antioxidant and functional properties of protein hydrolysates obtained from starry triggerfish muscle using trypsin from albacore tuna liver", Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 17, 2019, 447-454.
[9] T.D.L. Vo, A.N.N. Bui, T.V.V. Nguyen et al., "Investigation into antioxidant activity of protein hydrolysate derived from white leg shrimp head (Litopenaeus vannamei)", Journal of science and Technology (JST-UD), 17 (1.2), 2019, 75-79.
[10] AOAC, Official Methods of Analysis of the Association of Official Analytical Chemists, The association of official analytical chemists, 2000.
[11] O.H. Lowry, N.J. Rosebrough, A.L. Farr et al., "Protein measurement with the Folin phenol reagent", Journal of Biological Chemistry, 193 (1), 1951, 265–275.
[12] T.D.L. Vo, K.T. Pham, V.M.V. Le et al., "Evaluation of iron-binding capacity, amino acid composition, functional properties of Acetes japonicus proteolysate and identification of iron-binding peptides", Process Biochemistry, 91, 2020, 374-386.
[13] R. He, A.T. Girgih, S.A. Malomo et al., "Antioxidant activities of enzymatic rapeseed protein hydrolysates and the membrane ultrafiltration fractions", Journal of Functional Foods 5,2013, 219 – 227.
[14] H. Kozlowski, W. Bal, Marcin Dyba et al., "Specific structure–stability relations in metallopeptides", Coordination Chemistry Reviews, 184, 1999, 319–346.
[15] A. Andrés-Bello, V. Barreto-Palacios, P. García-Segovia et al., "Effect of pH on Color and Texture of Food Products", Food Engineering Reviews, 5, 2013, 158–170.
[16] J. López-Sánchez, E. Ponce-Alquicira, R. Pedroza-Islas et al., "Effects of heat and pH treatments and in vitro digestion on the biological activity of protein hydrolysates of Amaranthus hypochondriacus L. grain", Journal of Food Science and Technology, 53 (12), 2016, 4298–4307.
[17] B.P. Singh, S. Vij, "In vitro stability of bioactive peptides derived from fermented soy milk against heat treatment, pH and gastrointestinal enzymes", LWT - Food Science and Technology, 91, 2018, 303-307.
[18] B. Ansgar, J. Julia, "Misfolded proteins: from little villains to little helpers in the fight against cancer", Frontiers in Oncology, 5 (47), 2015.
[19] X. Li, Y. Luo, H. Shen et al., "Antioxidant activities and functional properties of grass carp (Ctenopharyngodon idellus) protein hydrolysates", Journal of the Science of Food and Agriculture, 92 (2), 2012, 292–298.
[20] E. Nourmohammadi, A. SadeghiMahoonak, M. Alami et al., "Amino acid composition and antioxidative properties of hydrolysed pumpkin (Cucurbita pepo L.) oil cake protein", International Journal of Food Properties, 20 (12), 2017, 3244-3255.
[21] S.D.A.d. Santos, V.G. Martins, M. Salas-Mellado et al., "Evaluation of Functional Properties in Protein Hydrolysates from Bluewing Searobin (Prionotus punctatus) Obtained with Different Microbial Enzymes", Food and Bioprocess Technology, 4 (8), 2011, 1399–1406.
[22] A. Noman, Y. Xu, W.Q. AL-Bukhaiti et al., "Influence of enzymatic hydrolysis conditions on the degree of hydrolysis and functional properties of protein hydrolysate obtained from Chinese sturgeon (Acipenser sinensis) by using papain enzyme", Process Biochemistry, 67, 2018, 19-28.
[23] N. Cumby, Y. Zhong, M. Naczk et al., "Antioxidant activity and water-holding capacity of canola protein hydrolysates", Food Chemistry, 109 (1), 2008, 144–148.
[24] S.N.K.M. Putra, N.H. Ishak, N.M. Sarbon, "Preparation and characterization of physicochemical properties of golden apple snail (Pomacea canaliculata) protein hydrolysate as affected by different proteases", Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 13, 2018, 123-128.
[25] M.B.K. Foh, M.T. Kamara, I. Amadou et al., "Chemical and Physicochemical Properties of Tilapia (Oreochromis niloticus) Fish Protein Hydrolysate and Concentrate", International Journal of Biological Chemistry, 5 (1), 2011, 21-36.
[26] S.Y. Naqash, R.A. Nazeer, "Antioxidant and functional properties of protein hydrolysates from pink perch (Nemipterus japonicus) muscle", Journal of Food Science and Technology, 50 (5), 2013, 972–978.


BAN BIÊN TẬP

Tổng biên tập
GS.TSKH. Bùi Văn Ga

Phó Tổng biên tập
GS.TS. Trần Văn Nam

Trưởng ban biên tập
PGS.TS. Nguyễn Tấn Hưng

Cơ quan Đại học Đà Nẵng
41 Lê Duẩn, TP Đà Nẵng
Trường Đại học Bách khoa
54 Nguyễn Lương Bằng, Quận Liên Chiểu, TP Đà Nẵng
Trường Đại học Kinh tế
71 - Ngũ Hành Sơn - TP. Đà Nẵng
Trường Đại học Sư phạm
459 Tôn Đức Thắng - Liên Chiểu - Đà Nẵng
Trường Đại học Ngoại ngữ
131 Lương Nhữ Hộc, Đà Nẵng
Trường Đại học Sư phạm kỹ thuật
48 Cao Thắng - Đà Nẵng
Phân hiệu ĐHĐN tại KonTum
129 Phan Đình Phùng, Kon Tum
Khoa công nghệ thông tin và tuyền thông
Hòa Quý - Ngũ Hành Sơn - Đà Nẵng
Khoa Y Dược
Hòa Quý - Ngũ Hành Sơn - Đà Nẵng
Khoa Giáo dục Thể chất
62 Ngô Sỹ Liên, Liên Chiểu, Đà Nẵng
Khoa Quốc tế
41 Lê Duẩn, Đà Nẵng
Viện Nghiên cứu & Đào tạo Việt Anh
158A Lê Lợi
Trung tâm phát triển phần mềm
41 Lê Duẩn, Tp. Đà Nẵng
Trung tâm kiểm định chất lượng giáo dục
41 Lê Duẩn, Tp. Đà Nẵng
Trung tâm ngoại ngữ
131 Lương Nhữ Hộc, Tp Đà Nẵng
Trung tâm nghiên cứu phát triển quản trị và tư vấn doanh nghiệp
71 - Ngũ Hành Sơn - TP. Đà Nẵng
Tổng: 19,380,674